Seguendo i principi dei Descrittori di Dublino, l’obiettivo generale del corso è quello di fornire: D1) Conoscenza e comprensione: - - Conoscenza delle caratteristiche delle principali classi di biomolecole, biomacromolecole e le strutture supramolecolari che formano. - Conoscenza di concetti come reattività chimica e stabilità, dimensione e conformazione delle molecole, - Comprensione della natura chimica e delle modalità delle interazioni tra molecole che sono alla base della stretta relazione tra struttura e funzioni biologiche, - Conoscenza delle principali tecniche utilizzate per la separazione, purificazione e studio delle macromolecole biologiche, in particolare enzimi e proteine. - Comprensione delle funzioni di proteine e dei meccanismi d’azione e regolazione degli enzimi - Conoscenze sulla struttura delle membrane e processi a loro associati (trasporto, biosignalling) - Comprensione dei ruoli dei polinucleotidi e polisaccaridi, e conoscenze di base sui processi di replicazione e trasmissione delle informazioni genetiche. D2) Capacità di applicare conoscenza e comprensione: lo studente: - acquisire le conoscenze per distinguere le principali classi di biomolecole e macromolecole, per analizzare la sequenza di una proteina deducendone alcune caratteristiche strutturali, - acquisire la capacità di applicare le nozioni apprese nel corso alla comprensione dei processi molecolari e cellulari oggetto di corsi successivi in questa e nelle successive lauree D3) Autonomia di giudizio: - attraverso il corso, dove lo studente deve acquisire la capacità di utilizzare le nozioni apprese per valutare e comprendere aspetti nuovi e più complessi della biochimica, anche integrandoli con le informazioni acquisite in altri corsi. - attraverso la preparazione all'esame, che prevede la rielaborazione e l'assimilazione individuale del materiale mostrato in aula. D4) Abilità comunicative: acquisire la capacità di formulare domande e dare risposte su aspetti complessi della biochimica a livello cellulare, in modo chiaro e succinto, durante il resto di questo corso di studi, in successivi corsi di laurea magistrale, eventuali scuole di dottorato pertinenti, e nel mondo dell’ lavoro. D5) Capacità di apprendimento: applicare le nozioni apprese per ottenere nuove conoscenze con l'utilizzo di strumenti quali libri di testo e banche dati bibliografiche, quando richiesto in successivi corsi di laurea magistrale e loro internato sperimentale, nei corsi di dottorato pertinenti e nel mondo del lavoro.

Conoscenze di base della Chimica generale, inorganica ed organica. Conoscenze di base della cellula e degli organismi viventi. Dal AA 24/25 il corso di Chimica generale ed inorganica è propedeutico a Biochimica I

Corso articolato in 8 moduli indipendenti 1) INTRODUZIONE ALLE BIOMOLECOLE: A - introduzione al corso e cenni sulle picole biomolecole B - Legami reversibili A - Caratteristiche strutturali e chimico fisiche degli amminoacidi, D - Cenni su nucleotidi, carboidrati e molecole lipidiche 2) STRUTTURA DELLE PROTEINE: A - Gerachie di struttura e diversi tipi di conformazione proteica B - Struttura e funzione di alcune proteine fibrose e globulari. 3) STUDIO PROTEINE. A - Metodi sperimentali; purificazione delle proteine; determinazione della grandezza, sequenza, conformazione e struttura molecolare delle proteine B - Folding delle proteine; modelli per il folding e approcci sperimentali per studialo; proteine che aiutan il folding. 4) FUNZIONE DELLE PROTEINE: A - Mioglobina ed emoglobina, struttura e funzione; B - Immunoglobuline, , struttura, funzione e loro utilizzo sperimentale; MHC 5) GLI ENZIMI: A - Caratteristiche generali; B - Strategie catalitiche (idrolasi); coenzimi stechiometrici e catalitici. C - Cinetica enzimatica, modelli cinetici in assenza e presenza di inibitori; D - Strategie regolatorie (allosterismo, fosforilazione, compartimentazione, zimogeni, eccc.) con esempi. 6) MEMBRANE BIOLOGICHE. A - Caratteristiche e componenti delle membrane; B - Trasporto transmembrana; C - Biosignalling e trasduzione del segnale; 7) ACIDI NUCLEICI: A - Struttura e funzioni di DNA e RNA e loro funzioni; B - Enzimi che agiscono sugli acidi nucleici C - Cenni sui meccanismi di replicazione, trascrizione e traduzione. 8) CARBOIDRATI: A - Monosaccaridi e loro caratteristiche B - Omopolisaccaridi ed eteropolisaccaridi.

Oltre che alle presentazioni per tutte le lezioni (disponibili in formato PDF sulla pagina Moodle del corso) e ai propri appunti, lo studente può fare riferimento ai seguenti testi: - I principi di biochimica di Lehninger - Nelson e Cox: VII o VII edizione, Zanichelli (Consigliato anche per il corso di Biochimica II) - Biochimica - Berg, Tymoczko, Stryer VIII edizione – Ed. Zanichelli (Consigliato anche per biochimica II). In ogni caso può essere utile un qualsiasi testo di biochimica generale, in italiano o inglese, purché recente (dopo il 2010). Si sconsigliano i testi condensati (es. Introduzione alla Biochimica di Lehninger) Link alla collocazione di questi testi (ed altri testi ritenuti utili) nelle biblioteche dell'Ateneo, e alla pagina online pertinente delle case editrici sono forniti sul sito del corso in Moodle2: https://moodle2.units.it/course/view.php?id=16806

Modulo 1) INTRODUZIONE ALLE BIOMOLECOLE: caratteristiche delle molecole biologiche; gruppi funzionali; legame covalente e interazioni deboli (legami idrogeno,di Van der Waals,ionici e interazioni idrofobiche), caratteristiche degli amminoacidi; cenni introduttivi sui carboidrati, nucleotidi e lipidi

Modulo 2) STRUTTURA DELLE PROTEINE. Il legame peptidico, gerarchia di struttura nelle proteine; struttura primaria; struttura secondaria (angoli torsionali, plot di Ramachandaran,α-elica, beta–foglietto, ripiegamenti, loop, altre conformazioni); forze che stabilizzano la struttura. Struttura e funzione di alcune proteine fibrose e globulari.

Modulo 3) PROTEINE.
A - METODI DI STUDIO: purificazione delle proteine (salting out, gel elettroforesi, cromatografie),determinazione della grandezza e sequenza (Edman e clonaggio molecolare, spettrometria di massa); determinazione della conformazione (CD); determinazione della struttura (cristallografia a raggi X, criomicroscopia e NMR)
B – PROTEIN FOLDING: Modelli per il ripiegamento delle proteine, approcci sperimentali per studiare il folding, enzimi che assistono il folding (cis-trans e disolfuro isomerasi), chaperone molecolari e chaperonine.

Modulo 4) PROTEINE IN FUNZIONE. Mioglobina ed emoglobina; regolazione del legame all’ossigeno e cooperatività; effetto Bohr ed effettori allosterici; forme patologiche e motivi. Le immunoglobuline: struttura e funzione; diversi tipi di immunoglobulina; MHC di tipo I e II, utilizzo sperimentale delle immunoglobuline (western blot, Elisa).

Modulo 5) GLI ENZIMI.
A - CARATTERISTICHE GENERALI: architettura e funzione degli enzimi; classificazione; fattori che determinano la catalisi (caratteristiche del sito attivo, effetto su energia di attivazione).
B-STRATEGIE CATALITICHE: idrolasi come esempio del meccanismo catalitico; RNAsi; serin proteasi; metallopeptidasi; aspartico proteasi; inibizione dell’AP di HIV come bersaglio terapeutico; coenzimi stechiometrici e catalitici.
C-CINETICA ENZIMATICA: modello cinetico di Michaelis-Menten e plot di Lineweaver-Burk; parametri cinetici(vo, Vmax, Km, kcat ecc.); inibizione; inibitori reversibile (competitivi e non) e irreversibili.
D-STRATEGIE REGOLATORI. Controllo allosterico e per fosforilazione; isoenzimi; zimogeni e l’attivazione proteolitica; cascata degli enzimi digestivi e della coagulazione.
6) MEMBRANE BIOLOGICHE.
A - CARATTERISTICHE E COMPONENTI: fosfo-, sfingo- e glicolipidi, colesterolo); struttura delle membrane; modello a mosaico fluido; fluidità di membrana; proteine di membrana e loro caratteristiche.
B – TRASPORTO TRANS MEMBRANA: trasporto passivo (trasportatori uniporto e canali ionici e loro regolazione ligand-, voltage- o mechano-gated); trasporto attivo (Pompe ATPasiche del sodio-potassio e del calcio; co-trasporto).
C - BIOSEGNALAZIONE. Principali sistemi di trasduzione; recettori di membrana; recettori accoppiati a proteine G e secondi messaggeri; recettori RIEA (con attività guanilato ciclasica e tirosin-chinasica), ruolo dello ione calcio (calmodulina).

Modulo 7) ACIDI NUCLEICI. Struttura degli acidi nucleici; caratteristiche della doppia elica del DNA; diversi tipi di RNA e loro funzioni; impaccamento del DNA; codice genetico; enzimi che agiscono sugli acidi nucleici (topoisomerasi, ligasi, endo- ed eso-nucleasi; polimerasi); cenni sui meccanismi di replicazione, trascrizione e traduzione.

Modulo 8) CARBOIDRATI. Monosaccaridi e loro caratteristiche; disaccaridi; omopolisaccaridi (amido, glicogeno e cellulosa); eteropolisaccaridi (glicosamminoglicani e glicoconiugati e loro funzioni biologiche).

Lezioni frontali con l’ausilio di presentazioni PowerPoint (forniti in versione pdf sul sito Moodle2 del corso). Esercitazioni in aula in presenza del docente (facoltative): - visualizzazione al computer di strutture proteiche; - esercizi di cinetica enzimatica; - simulazioni del test di Biochimica.

Il corso di Biochimica I inizia con meno ore la settimana, a favore del corso di Chimica Organica, per permettere agli studenti di acquisire alcune nozioni essenziali. Le ore sono poi recuperate dopo la pausa di Pasqua. Per le stesse ragioni, il primo esame di Biochimica I della sessione estiva è ritardato rispetto a quello di Chimica Organica, per incoraggiare gli studenti a superare prima C.O., in quanto propedeutica. Docente: Alessandro Tossi e-mail: atossi@units.it Studio: Stanza 107 edificio Q.

Test online + esame orale. L' esame consiste in un test iniziale di 35 minuti svolto sulla piattaforma Moodle2, con 30 domande di tipo a risposta multipla che vertono su tutto il programma. Solo se lo studente supera la sogliia di 18/30 può accedere alla prova orale. La prova orale consiste in una domanda dove identifica una biomolecola poi descrivendone le caratteristiche funzionali, ed una domanda che richiede allo studente di discuter un particolare argomento fra quelli trattati nel corso. Gli argomenti vengono estratti da un pacco di schede randomizzate. Per superare l'esame serve avere la sufficienza in entrambe le parti (test a scelta multipla e orale). Se lo studente supera il test ma non la prova orale, può accedere direttamete alla prova orale nella sessione d'esame sucessiva. Il voto finale è la media dei due voti, con un piccolo bunus se lo studenta ha seguito le ore facoltative di tuturato e svolto gli esercizi di cinetica enzimatica. Per accedere al voto massimo, lo studente deve dimostrare di conoscere a fondo tutti gli argomenti trattati, e saperli integrare fra di loro ed altre conoscenze impartite dal Corso di Laurea Informazioni dettagliate sull'esame, comprese eventuali modifiche, sono disponibili sul sito Moodle del corso. L'ultimo tutorial/lezione del corso sono dedicati alla descrizione delle modalità di svolgimento della prova e dell'esame con esercizi simulati. Due prove di simulazione, da svolgere con le stesse modalità della prova d'esame, sono disponibili sulla pagina Moodle del corso, dopo la fine delle lezioni, in preparazione alla sessione d'esame Gli studenti con necessita' speciali di espletamento esame (per esempio certificati di DSA e disabilita') devono informare prontamente il docente e l'ufficio di ateneo (disabilita.dsa@units.it) all'inizio del corso per poter meglio pianificare i metodi di valutazione dell'apprendimento.